8月22日消息，一篇8月20日发布于arXiv的预印本采用"酶水解+小角X射线散射（SAXS）"的组合策略，研究了酪蛋白胶束（casein micelles）的内部结构——这是乳品科学与食品胶体化学中长期悬而未决的基础问题。

酪蛋白胶束是哺乳动物乳中含量最丰富的蛋白组装体：由αs-、β-、κ-酪蛋白与胶体磷酸钙（CCP）纳米簇自组装形成直径约100-200纳米的球形缔合胶体，是牛奶的营养载体，也是奶酪、酸奶等乳制品加工的结构基础。其内部结构模型（"纳米簇"模型、"双结合"模型等）争议数十年，核心难点在于胶束内部密度不均、且常规表征手段难以区分蛋白相与矿物相。

该研究的巧思在于用酶水解作为"结构探针"：通过蛋白酶从外向内逐层剥离胶束组分，在不同水解程度下采集SAXS谱，相当于对胶束做分层"断层扫描"，进而约束内部电子密度分布模型。

对食品与营养产业的传导：胶束结构模型是乳蛋白功能性质（热稳定性、凝乳动力学、矿物生物利用度）理性设计的基础；酶水解路径还直接对应干酪成熟与水解蛋白配方等应用场景。这项工作展示的表征策略也可推广到其他天然 association colloid 体系（如大豆蛋白聚集体、蛋白-多糖复合物）的结构解析。 （来源：arXiv）