8月27日消息，据Phys.org报道，大阪大学研究人员在The FEBS Journal发表研究，首次实时观察到剪切应力触发淀粉样蛋白纤丝形成的过程，为心脏淀粉样变等疾病的机制研究提供了直接证据。

淀粉样纤丝与阿尔茨海默病、帕金森病等神经退行性疾病相关。在淀粉样轻链（AL）淀粉样变中，纤丝会在心脏中累积，并因心脏搏动导致的血流剪切应力与血管管径变化而受到持续的机械刺激。论文通讯作者之一後藤祐児（Yuji Goto）指出，心脏血管内蛋白所受剪切应力被认为会促进淀粉样形成，但由于难以搭建模拟心脏体积变化与机械应力的人工模型，其机制一直不明。

为此，团队使用蠕动泵（通过交替挤压与释放软管以波动方式输送流体）驱动与心脏淀粉样变相关的蛋白溶液循环，并用硫黄素T荧光显微镜（检测蛋白聚集）实时追踪。资深作者荻博嗣（Hirotsugu Ogi）表示，纤丝最先在半圆型管路的狭窄弯曲顶点处开始形成，说明空间收缩与剪切应力共同存在时聚集被显著增强。当蛋白溶液流经微流道网格时，淀粉样纤丝倾向于在垂直流道交叉点处形成；按压邻近流道改变流压可部分清除已形成的纤丝，加入可帮助蛋白展开溶解的盐酸胍则可将其完全清除。

在另一组蠕动泵实验中，团队发现绿茶成分表没食子儿茶素没食子酸酯（EGCG）能够以两种浓度依赖的方式预防并逆转淀粉样形成，其中一种为此前未观察到的机制。该研究将流体力学的空间约束因素引入蛋白质错误折叠研究，为心脏淀粉样变等疾病的病理理解和干预策略提供了新方向。 （来源：Phys.org）