10月13日消息，ChemRxiv预印本（DOI: 10.26434/chemrxiv.15002852v3）报道，Sandip Mishra、Declan Evans等人与蛋白质设计先驱David Baker、金属酶催化专家Jared C. Lewis等人合作，利用生成式蛋白质设计从头（de novo）构建能够选择性容纳金属多吡啶光催化剂单一对映体的蛋白支架，制成可实现对映选择性光催化的人工金属酶（ArM）。

人工金属酶将合成金属辅因子与蛋白骨架结合，被视为改写不对称催化的潜在路径，但支架发现长期受限于试错法与天然蛋白的功能边界。该工作证明生成式设计可直接"定制"与目标对映体互补的结合口袋。性能上，体系实现了高总转化数；反应后只需抽取产物、重复使用水相酶溶液即可完成多轮循环，甚至商品化外消旋辅因子也能直接用于酶组装。

机理层面，瞬态吸收光谱表征显示，辅因子结合蛋白后量子产率与激发态寿命同时提升；底物在活性口袋内靠近辅因子结合，由此同时控制立体选择性与能量转移机制——这是蛋白质工程"编程"光催化选择性的直接证据。

作者指出，该方法的简洁性有望让人工金属酶研究从少数专业实验室扩展到任何能表达合成基因、使用商品金属配合物的团队，为不对称光催化提供可编程的新工具箱。该工作尚为预印本，未经同行评议。 （来源：ChemRxiv）