9月15日消息，德国马克斯·普朗克海洋微生物研究所Tristan Wagner实验室在《自然·通讯》（Nature Communications）发表论文，宣布从深海超嗜热古菌Methanocaldococcus infernus中直接分离出氮化酶，并在接近沸点的温度下解析了这一固氮核心酶的工作机制。论文第一作者为该所的Nevena Maslać。
M. infernus生活在海底火山环境，其栖息的喷口流体温度可超过水的沸点。研究人员让这种古菌在90℃以上的环境中固氮，并成功分离出其氮化酶。该酶表现出非凡的热稳定性：蛋白质在90℃才开始解体，部分甚至能在98℃存活；且它在室温下并无活性，只在高温条件下催化氮气转化为氨。
结构研究在法国格勒诺布尔结构生物学研究所的同步辐射装置上完成，获得了迄今已知最简单氮化酶的近原子分辨率图像。该酶同时兼具钼型、钒型和铁型三大类氮化酶的结构特征，支持“祖先氮化酶可能更接近这类古菌酶”的假说。更重要的发现是，团队在含钼氮化酶中首次观察到此前只在钒型和铁型氮化酶中被捕捉到的“周转态”，暗示所有氮化酶可能遵循同一套打断氮气三重键的反应模式。
氮固定是将占大气78%的氮气转化为氨的过程，是全球氮循环的基石。目前工业合成氨依赖哈伯-博世法，能耗与碳排放巨大。这项研究除深化对生物固氮普适机制的理解外，也为未来利用此类产甲烷古菌作为气体转化生物平台、以绿氢为能量生产甲烷和氨提供了想象空间。
（来源：Phys.org）