8月22日消息，8月20日提交至arXiv的论文（编号2608.19810）揭示了高分子拓扑结构对蛋白质基聚合物自组装行为的决定性影响。研究由法国波尔多大学LCPO实验室Tingting Zhang、Christophe Schatz、Bertrand Garbay等与CRPP、LPCT等机构合作完成。

研究对象是两类缔合型三嵌段共聚物：一类以含80个五肽单元的亲水性弹性蛋白样多肽（ELP）为中心链段，两端接C16脂肪酸链（记为C16-80-C16）；另一类将两条C16-ELP40链通过末端半胱氨酸残基氧化偶联，形成中心二硫键（记为C16-(40)2-C16）。两者分子量与组成几乎相同，自组装行为却截然不同。

C16-80-C16形成大的疏水聚集体，被动力学困住，无法发展出动态连接的网络；C16-(40)2-C16则形成极小的缔合节点，平均每节点仅约3条链，这些节点与较大团簇共存，在更高浓度下动态互连，低至2.5 wt%的浓度即形成透明水凝胶。振荡流变测量显示其呈现瞬态Maxwell网络特征，由与C16端基可逆缔合相关的单一弛豫过程主导。SAXS（小角X射线散射）、光散射、冷冻透射电镜与分子建模一致支持中心二硫键促进瞬态网络形成的模型。

ELP是一类由五肽重复序列构成的生物源聚合物，具有温度响应性与良好生物相容性，在药物递送与组织工程中应用广泛。该研究表明，通过在分子链中心引入一个二硫键即可将体系从动力学被困的聚集转变为可逆瞬态网络，为设计低浓度成胶、可注射的生物医学水凝胶提供了精确的分子工程策略；二硫键还具备氧化还原响应性，有望用于还原环境触发释放的智能凝胶体系。 （来源：arXiv）